Queratina

Queratina

La queratina es una proteína que se presenta en forma de microfibrillas, como si fuesen una cuerda. Las proteínas siempre están formadas por cadenas de aminoácidos que se enlazan entre sí formando fibrillas.

 

Está muy extendida en la naturaleza: además de encontrarse en la piel, pelo y uñas. La queratina (del griego κερατίνη, córneo) es una proteína con estructura helicoidal, muy rica en azufre, que constituye el componente principal de las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos.

 

Tipos y composición
 

Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes: La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro; los cuales proporcionan su dureza.

 

Así, existe mayor cantidad de queratina alfa en los cuernos de un animal y en las uñas que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras.

 

La queratina beta no presenta cisteína, por lo tanto, puentes disulfuro y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña.
 

Estructura
 

La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones.

 

Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína.

 

Todo esto unido le da a la proteína esa especial dureza característica.

 

La queratina del pelo

 

La queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas fibrosas; sus características son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en agua y soluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas y de gran resistencia física con funciones estructurales.

 

El pelo está construido por macrofibrillas de queratina empaquetadas por afuera, éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la izquierda.

 

Las interacciones entre las hebras se producen a través de puentes disulfuro , la queratina del pelo se encuentra en alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina, si por ejemplo, aplicamos calor más humedad, el pelo puede incluso duplicar su longitud.

 

Esto sucede por que se rompen los puentes de hidrógeno de la hélice y las cadenas polipeptídicas adoptan una conformación -beta, no obstante los grupos -R de las queratinas son muy voluminosos, lo que hace que la conformación -beta se desestabilice y al poco tiempo adopte de nuevo la conformación en hélice con lo que el pelo recupera su longitud original.

 

Es incorrecto decir que el pelo está formado por células, solo se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa que mantiene a las microfibrillas empaquetadas por afuera en la forma que alguna vez tuvo la célula que las sintetizó; el folículo piloso es el que posee células activas que se encargan de sintetizar los elementos anteriores.

 

La cutícula, formada por células compuestas de queratina, es la responsable de proteger el interior del cabello, a la vez que influye en el brillo y color del mismo, son varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo, los tratamientos mecánicos ( mal cepillado, etc.), las condiciones medioambientales (polución, etc.), provocan su deterioro y mención especial a los trabajos químicos (desrizado, etc.), estos provocan que la cutícula se hinche y abra, algo que con el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello, convirtiéndolo en seco, frágil, poroso y hasta quebradizo.

 

Fuentes

 

J. B. Wilkinson, R. J. Moore, Marta A. Rodríguez Navarro, Darío Rodríguez Devesa. Cosmetología de Harry. Editorial Díaz de Santos, 1990:457-459.
Donald Voet,Judith G. Voet. Bioquímica. 3a ed. Editorial médica panamericana, 2006.
Jan Koolman. Bioquímica: texto y atlas. 3ª ed. Editorial médica panamericana, 2004. 

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